产气肠杆菌EAM-Z1尿苷磷酸化酶的分离纯化及性质研究

被引：8

作者：

阮期平

周长林

徐旭东

吴梧桐

机构：

[1] 中国药科大学生物制药学院

来源：

微生物学报 | 2003年 / 03期

关键词：

产气肠杆菌EAM-Z1; 尿苷磷酸化酶; 分离纯化; 酶学性质;

D O I：

10.13343/j.cnki.wsxb.2003.03.012

中图分类号：

O629 [天然化合物];

学科分类号：

摘要：

从产气肠杆菌 (Enterobacteraerogenes)突变株EAM Z1中分离出一种具有较高转移酶活性的尿苷磷酸化酶 (UPase)。经测定这种Upase的分子量为 1 2 .8× 1 0 4,亚基分子量为 4 .3×1 0 4,由 3个同型亚基组成。N端氨基酸序列为 :MRMVDLIATKRDGGE。等电点为 4 .46。对尿苷的Km为 0 .2 9mmol L。酶反应的最适pH为 7.8,最适温度为 50℃。该酶能磷酸化尿苷、胸苷、5 氟尿苷、2′ 脱氧 5 氟尿苷及尿嘧啶 β D 阿拉伯呋喃糖 ,且具有较高的转移酶活性 ,能将尿苷和 5 氟尿嘧啶转化成 5 氟尿苷 (一种抗癌药物的中间体 ) ,其转化率为 47%。该酶的这些特性对于酶法合成核苷类抗肿瘤药物和抗病毒药物是十分有用的。

引用

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