光合磷酸化偶联机制的研究寡霉素对PSP、ATP酶和ATPb-Pi交换反应的作用

在过去工作基础上,我们进一步研究类囊体膜上牢固结合的ATPb 与Pi 的交换反应和PSP 的关系。主要结果是:①在线粒体中对ATP 酶复合体的疏水蛋白专一敏感的寡霉素,对叶绿体中ATP 的光下形成和水解均表现为抑制,其中对ATP 酶活力的抑制要比对ATP 形成的抑制强烈得多,对核苷酸交换和光下H+吸收也有明显的抑制作用（表1）。②去除内源游离核苷酸的叶绿体悬浮液,与Pi(31Pi+32Pi)照光（不外加ADP）,发现在适当的寡霉素浓度（20微克/毫克蛋白）下显著促进此系统ATP 中32Pi 参入的数量;并且在所测温度下均促进,温度升高（30℃）,促进作用更为明显（表2,3）。③用荧光素酶测定ATP 的方法对上述系统的反应产物进行鉴别,并与32Pi酯化法相比较,证明寡霉素促进的是ATPb-Pi 交换（图1,2;表4,6）。④ATPb-Pi 交换反应与类囊体膜的能量转换有密切的关系。这交换反应需光、需辅助因子,也受解联剂的影响（表5）,是需能反应。这ATPb-Pi 交换,较之PSP 受解联剂的影响要小得多,可能它与膜上高能态有更为直接的联系。