STUDIES ON OCCURRENCE AND PROPERTIES OF LYSOSOMAL PHOSPHOLIPASES A1 AND A2 AND DEGRADATION OF PHOSPHATIDIC ACID IN RAT LIVER LYSOSOMES

Untersuchungen über das Vorkommen und die Eigenschaften von Phospholipase A1 und A2 und über den Abbau von Phosphatidsäure in Rattenleber-Lysosomen. Aus der Roh-Mitochon-drienfraktion von Rattenleber wurden mittels Dich-tegradienten-Zentrifugation mit Triton WR 1339 gefüllte Lysosomen in reiner Form isoliert. Diese Fraktion wurde elektronenmikroskopisch und en-zymatisch charakterisiert und auf ihre lipolytischen Enzyme mit Hilfe von spezifisch markierten Phos-pholipoidsubstraten untersucht (Phosphatidyläthanolamin und Phosphatidsäure). Das Vorkommen von Phospholipase A1 und A2 in Lysosomen wurde gesichert. Phospholipase A2 ist durch Triton WR 1339 hemmbar. Beide Enzyme erscheinen als lösliche Lysosomenenzyme. Die Kinetik der Hydrolyse und der Am-Wert von l-Stearoyl-2-oleoyl-gly-cerin-3-phosphoryl-äthanolamin für Phospholipase Ai wurden bestimmt. Phosphatidsäure wird durch die lösliche Fraktion und die Membranfraktion von Lysosomen unterschiedlich abgebaut. Die lösliche Fraktion enthält 1. Phosphatidat-Phosphatase, die Phosphatidsäure zu Diglycerid dephosphoryliert, 2. Lipase, die streng spezifisch für die l-Stellung des Diglycerids ist und 3. Phospholipasen AJ und A2, die gleichfalls am Abbau der Phosphatidsäure beteiligt sind. Phosphatidat-Phosphatase ist im Gegensatz zur sauren Phosphatase durch Triton WR 1339 hemmbar. © 1969, Walter de Gruyter. Alle Rechte vorbehalten.