重组超耐热酸性α-淀粉酶的分离纯化及其性质研究

被引：27

作者：

李辉

郭建强

岳丽丽

李运敏

矫庆华

机构：

[1] 中国科学院微生物研究所,三元基因有限公司,VAMedicalCentreC,DepartmentofMedicineUniversityofCaliforniaatSanFranciscoClementStreet,SanFrancisco,CA,USA,VAMedicalCentreC,DepartmentofMedicineUniversityofCaliforniaatSanFranciscoClementStreet,SanFrancisco,CA,USA,中国科学院微生物研究所北京,中国科学院研究

来源：

微生物学报 | 2005年 / 04期

基金：

国家科技攻关计划;

关键词：

超耐热酸性α-淀粉酶; 纯化; 性质;

D O I：

10.13343/j.cnki.wsxb.2005.04.013

中图分类号：

Q814 [酶工程];

学科分类号：

090105 [作物生产系统与生态工程];

摘要：

基因工程菌所产生的重组超耐热酸性α-淀粉酶,通过超滤浓缩、脱盐和聚丙烯酰胺垂直板凝胶电泳进行纯化,得到电泳纯的超耐热酸性α-淀粉酶,纯化倍数为11.7,活力回收率为29.8%。用SDSPAGE测得该酶的分子量为55kD,酶的等电点pI(室温)为5.0,以可溶性淀粉为底物的Km值为1.12gL,用硫酸酚法测得其含糖量为15.4%。该酶的最适反应温度为95℃,最适反应pH值为4.5。在pH4.0～7.0室温放置48h酶活没有变化,110℃保温1h残留60%活力。Cr3+、Fe2+、Cu2+抑制酶的活性,Ca2+对酶活无影响。EDTA和DTT对酶的活性无影响。

引用

页码：547 / 550

页数：4

共 6 条

[1]

双碳源交替刺激毕赤酵母高效表达人尿激酶原 [J].