酪蛋白一级结构特征及酪蛋白胶粒新模型

αS1、β、αS2酪蛋白中磷酸化Ser周围序列具有Ser—Ser—Ser—Glu—Glu的共同特点,和cAMP、cGMP、Ca++调节的蛋白质的磷酸化Ser周围序列和Hsp70钙调蛋白结合序列具有相似性,都具有2—3个Ser相连的序列。不同之处在于N端的碱性氨基酸簇变成了C端的Glu—Glu,反映了用于携带Ca++和调节作用的Ser磷酸化二类蛋白质一级结构的差别:前者需要有一个酸性残基区协助。后者与此相反。 αS1、β酪蛋白均可和K酪蛋白形成复合物pH7.37C,无Ca++时,αS1、β、K3种酪蛋白复合物的稳定性呈现:αS1β>αS1αS1（ββ）,αS1K>βK（KK）,体现了三者的稳定互补性;酪蛋白亚胶粒中的组分比为=8:8:3:2百分含量有(αS1+β)/(αS2+4)=4或αS1≈β,αS2≈K,且Ser上的磷酸基数有αS18+β5=αS2（13）(K-酪蛋白为1);凝乳酶易使K-酪蛋白105—106残基处断裂;亚胶粒呈非园型,凹下和凸出的间距恰等于亚胶粒半径,对以上事实分析。提出一个全新的酪蛋白胶粒摸型—“哑铃结构”,可用表示。亲水区和疏水区各一的稳定性互补,等比例聚合成两个球,K-酪蛋白等比聚合（—S—S—）并贯穿于两球之间。亲水区和疏水区各二个的αS2通过Ca++—P桥和αS1β球外部聚合,K酪蛋