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鸭肝蛋白酶的分离纯化及其部分性质研究
被引：9
作者：
岑亮
张丽丽
邱慧
郭小路
唐云明
机构：
[1] 西南大学生命科学学院
来源：
关键词：
鸭;
肝脏;
蛋白酶;
分离纯化;
性质;
D O I：
10.13718/j.cnki.xdzk.2007.02.021
中图分类号：
TS201.1 [食品工程学、食品工艺学];
学科分类号：
100403 [营养与食品卫生学];
摘要：
经Tris-HCl缓冲液抽提、硫酸铵分级沉淀、DEAE-Sepharose Fast Flow离子交换层析、Sephacryl S-200凝胶过滤层析,得到鸭肝蛋白酶电泳纯制品.纯化倍数为650·16倍,回收率为19·23%.经SDS-PAGE和凝胶过滤测得该酶的分子量为35kD.该酶在pH6·0～11·0,温度低于25℃稳定,当温度上升到55℃时活性迅速下降.该酶在pH10和60℃时达到最高活性.进一步研究得知:Cu2+离子对该酶有明显促进作用,而Mn2+却使酶几乎失活.以酪蛋白为底物,在pH10·0、37℃时测得米氏常数Km值为1·33%.
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