海洋低温溶菌酶的制备及酶学性质

被引：26

作者：

王跃军

孙谧

张云波

洪义国

郝建华

刘晓萍

王春波

机构：

[1] 中国水产科学研究院黄海水产研究所海洋酶与酶工程开放实验室!青岛

[2] 青岛海洋大学海洋生命学院!

[3] 青岛海洋大学海洋生

来源：

海洋水产研究 | 2000年 / 04期

关键词：

海洋杆菌; 溶菌酶; 分离纯化;

D O I：

暂无

中图分类号：

Q936 [微生物生物化学];

学科分类号：

071010 ;

摘要：

对一株海洋杆菌产低温溶菌酶的分离纯化及理化性质进行了研究。 2 0℃下将菌株在含有葡萄糖、酵母膏、胰蛋白胨的标准海水培养基中震荡培养 4 0 h。获得活性大约为 150 U/ ml的溶菌酶上清液。上清液经 SMB- 2 0生物型错流超滤系统浓缩、透析及 CM- Sepharose- FF阳离子交换层析( 2 .5cm× 2 5cm )、灌注色谱 ( 10 mm× 10 0 mm)分步纯化 ,得到电泳纯的酶。理化实验结果 ,该酶由143个氨基酸组成 ,分子量为 160 0 0 Dal,p I为 9.2 8,米氏常数 K m- 72 μg/ ml;酶对溶壁小球菌 ( Micro-coccus lysodleikticus)的最适作用 p H范围 4 .5～ 8.0 ,最适作用温度范围 5～ 50℃ ,在 5℃仍保持了55%的酶活力。该溶菌酶为典型的低温酶 ,在低温条件下还能保持较高活性 ,且广谱杀菌 ,对革兰氏阴、阳性菌均有作用

引用

页码：54 / 63

页数：10

共 12 条

[1] 变溶菌素(Mutanolysin)研究历史和发展前景 [J].